فهرست نشریات علمی دسترسی آزاد ایران

سابقه و هدف: غذا نه تنها به عنوان منبع انرژی و ترکیبات اصلی برای رشد و سلامت بدن بلکه به عنوان منبع ترکیبات زیست فعال نیز محسوب می‌شود که می‌توانند اثرات مفیدی در انسان به جای بگذارد. پپتیدهای زیست فعال جزء ترکیبات عملکردی محسوب می‌شوند که اخیرا در مواد غذایی شناخته شده‌اند. هیدرولیز آنزیمی به منظور بهبود ویژگی‌های عملکردی پروتئین‌ها‌ی گیاهی مورد استفاده قرار گرفته است. یکی از ویژگی‌های پروتئین‌های هیدرولیز شده فعالیت آنتی‌اکسیدانی آن‌ها می‌باشد که امکان استفاده از آن‌ها را به عنوان ترکیبات ضد اکسایش در مدل‌های غذایی امکان پذیر می‌سازد. در این پژوهش اثر استفاده از آنزیم‌های مختلف و ترکیب آن‌ها در تولید پروتئین‌های هیدرولیز شده با ویژگی عملکردی مطلوب و ضداکسایشی بالا ممورد بررسی قرار گرفت. مواد و روش‌ها: ایزوله‌ی پروتئین باقلا به وسیله‌ی آنزیم‌های تریپسین، آلکالاز و ترکیب آنزیم‌های تریپسین و آلکالاز در غلظت‌های 5/1 و 3 درصد در زمان واکنش 3 ساعت و دما و pH بهینه‌ی هر آنزیم به ترتیب دمای 37 و 50 درجه‌ی سانتی‌گراد و pH 7 و 5/8 تولید شد. پارامترهای حلالیت در ‌‌‌pHهای 2-12، کف کنندگی و پایداری کف در pH‌های 4، 6، 8 و 10، مهارکنندگی رادیکال DPPH و شلاته کنندگی یون آهن پروتئین‌های هیدرولیز شده مورد بررسی قرار گرفت. یافته‌ها: نتایج نشان داد که هیدرولیز آنزیمی سبب افزایش حلالیت به ویژه در محدوده‌ی pH اسیدی شد. در pH 3 پروتئین هیدرولیز شده‌ی حاصل از آلکالاز و ترکیب آنزیم آلکالاز و تریپسین 3 درصد بیشترین حلالیت را دارا بودند (به ترتیب51/64 و 95/60 درصد). با افزایش pH از4 به 8 کف کنندگی افزایش یافت بیشترین کف کنندگی در pH 8 مشاهده شد اما در pH 10 در تمامی نمونه‌ها کف کنندگی کاهش یافت. هیدرولیز آنزیمی پروتئین سبب افزایش کف کنندگی پروتئین دانه باقلا شد. پایداری کف پس از زمان 60 دقیقه مورد بررسی قرار گرفت. ایزوله‌ی پروتئین در pH 4 پس از زمان 60 دقیقه فاقد کف بوده است. بیشترین پایداری کف در تمامی نمونه‌ها در pH 8 مشاهده شد. نتایج نشان داد که هیدرولیز پروتئین دانه یاقلا سبب افزایش معنی‌داری در پایداری کف گردید (p <0.05). در pH 8 نمونه‌های هیدرولیز شده توسط آنزیم تریپسین و ترکیب آنزیم تریپسین وآلکالاز در غلظت 5/1 درصد بیشترین پایداری کف را داشتند. هیدرولیز آنزیمی سبب افزایش قابل ملاحظه‌ای در فعالیت مهارکنندگی DPPH شد (p <0.05). بیشترین مهارکنندگی رادیکال DPPH در نمونه‌ی هیدرولیز شده توسط آنزیم آلکالاز مشاهده شد (41/75 درصد) که دارای تفاوت معنی‌داری با سایر پروتئین‌های هیدرولیز شده بوده است (p <0.05). فعالیت مهارکنندگی رادیکال DPPH در پروتئین‌های هیدرولیز شده‌ی تریپسین، ترکیب تریپسین و آلکالاز با غلظت‌های 5/1 و 3 درصد به ترتیب 54/72، 06/73 و 62/73 بوده است که تفاوت معنی‌داری بین این نمونه‌ها مشاهده نشد (P>0.05). هیدرولیز آنزیمی سبب افزایش معنی‌داری در شلاته کنندگی یون آهن نسبت به ایزوله‌ی پروتئین باقلا گشت (p <0.05). بیشترین فعالیت شلاته کنندگی در پروتئین هیدرولیز شده توسط ترکیب آنزیم تریپسین و آلکالاز در غلظت 5/1 و 3 درصد مشاهده شد که به ترتیب 72/92 و 68/88 درصد بوده است. نتیجه‌گیری: نتایج نشان داد آنزیم‌های مختلف در شرایط هیدرولیز ثابت روی یک سوبسترای ثابت اثرات متفاوتی اعمال می‌کنند. اصلاح آنزیمی پروتئین سبب ایجاد یک منبع طبیعی آنتی‌اکسیدانی می‌گردد که می‌توان از آن در مدل‌های غذایی بهره برد.