فهرست نشریات علمی دسترسی آزاد ایران

در این پژوهش از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه اثر ایزوتوپی-سینتیکی روی واکنش کاتالیستی انانتیومر S سوبسترای آنزیم گلی‌اکسالاز I از باکتری اشریشیاکلی استفاده شده است. مدل‌سازی جایگاه فعال، بر اساس ساختار کریستالی آنزیم، با استفاده از روش کوانتوم-کلاستر انجام شد. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه و انرژی مولکول‌ها محاسبه شدند. اثر حلال روی نیمرخ انرژی پتانسیل با مدل CPCM محاسبه گردید. نتایج نشان می‌دهند، هنگامی که اتم H1 (اتم هیدروژن متصل به کربن کایرال سوبسترا) با دوتریم جایگزین می‌شود، انرژی حالت‌های گذار اول و دوم نسبت به واکنشگر و حدواسط اول به مقدار کمتری کاهش می‌یابد، به طوری که انرژی فعال‌سازی افزایش می‌یابد و مقدار kH/kD بزرگتر از 2 به دست می‌آید (اثر ایزوتوپی-سینتیکی نوع اول مشاهده می‌شود). این نتیجه، در توافق با مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم گلی‌اکسالاز I است که در آن شکستن پیوند C1-H1 در مرحله تعیین کننده سرعت قرار دارد. همچنین مشخش شد که با جایگزینی اتم H2 (هیدروژن گروه الکلی سوبسترا) با دوتریم، انرژی حالت‌های گذار اول و دوم به اندازه‌ای کاهش می‌یابند که مقدار kH/kD کمتر از 1 به دست آید و اثر ایزوتوپی معکوس مشاهده می‌شود.