فهرست نشریات علمی دسترسی آزاد ایران

تیوردوکسین (Trx) ‌ها، پروتئین‌هایی کوچک هستند که با داشتن یک گروه تیول- دی‌سولفید در جایگاه فعالشان نقش مهمی در تنظیم اکسایش- احیای سلولی دارند. برخلاف جانوران و پروکاریوت‌ها، در گیاهان ایزوفرم های مختلفی Trx وجود دارد که بر اساس مجل آنها در سلول در هشت زیرگروه  f، m، x، y، z، o، s و h قرار می‌گیرند. ایزوفرم‌های مختلفی از Trx h‏ در سیتوپلاسم سلول های گیاهی وجود دارند. از جمله در برنج نه ایزوفرم Trx h وجود دارد که از این میان ایزوفرم‌های OsTrx20، OsTrx1، OsTrx23 و OsTrx18 علاوه بر دو اسید‌آمینه‌یCys  در جایگاه فعال، دارای یک یا دو  Cys اضافی در انتهای آمین توالی خود نیز می‌باشند. در پژوهش حاضر به منظور بررسی نقش Cys انتهای در توالی پروتئین OsTrx23، با روش جهش‌زایی هدایت‌شده  Cys11باُSer  جایگزین شد. پروتئین جهش‌یافته (C11SOsTrx23) و طبیعی (WtOsTrx23) در باکتری اشریشیاکلی سویه روزتا به صورت دگرساخت بیان و خالص‌سازی شدند و فعالیت احیایی آنزیم‌‌های طبیعی و جهش‌یافته در واکنش با انسولین بررسی شد. همچنین دایمر و مونومر بودن این پروتئین ها از طریق ران کردن آنها در دو شرایط احیاء و عدم احیاء بر روی ژل SDS-PAGE‌ مورد بررسی قرار گرفت. بر اساس نتایج به دست آمده ‍سیستئین انتهایی درOsTrx23، با ایجاد پیوند دی‌سولفیدی نقش کلیدی در دایمر‌شدن پروتئین دارد اما تأثیری بر فعالیت احیایی ندارد.