فهرست نشریات علمی دسترسی آزاد ایران

آنزیم آسپارتات کیناز یکی از آنزیم‌های کلیدی و حساس در متابولیسم تولید لیزین در طیف وسیعی از جانوران بخصوص گونه‌های مختلف میکروارگانیسم کورینه باکتریوم می‌باشد. هدف از این تحقیق بررسی بیوانفورماتیکی آنزیم آسپارتات کیناز در گونه‌های مختلف کورینه باکتریوم توسط پایگاه های معتبر می‌باشد تا بهترین ساختار بیوانفورماتیکی آنزیم آسپارتات کیناز به منظور استفاده برای تولید لیزین در مقیاس صنعتی پیشنهاد شود.  ویژگی های تکاملی، فیزیولوژیکی و فیزیکوشیمیایی آنزیم آسپارتات کیناز در 33 گونه مختلف کورینه باکتریوم توسط پایگاه ها و نرم افزارهای MEGA 6.6، ProtScale و ProtParam مورد بررسی قرار گرفت.  سپس ساختار سه بعدی پروتئین‌های مذکور به روش هومولوژی و با استفاده از سرور Swiss-Model مدل سازی شد و ارزیابی کیفیت مدل های بدست آمده پس از بهینه سازی انرژی با استفاده از ابزار Rampage صورت گرفت. نتایج تجزیه و تحلیل درخت تکاملی نشان دادند که زمان اشتقاق پروتئین آسپارتات کیناز در 33 گونه کورینه باکتریوم مورد مطالعه، بسیار بهم نزدیک می‌باشد. نتایج بررسی پایگاه های ProtScale و ProtParam نشان داد که آنزیم آسپارتات کیناز در گونه کورینه باکتریوم گلوتامیکوم با شماره دستیابی CAO00530.1 و SJM57548.1 دارای بهترین خواص فیزیکوشیمیایی و بیشترین پایداری می‌باشند. سپس با بررسی های بیشتر توسط سرور Swiss-Model و ابزار Rampage مشخص شد که دو پروتیئن CAO00530.1 و SJM57548.1 دارای بهترین ساختار سه بعدی می‌باشند. از نتایج آنالیز in silico به دست آمده می‌توان چنین استنباط نمود که احتمالا آنزیم آسپارتات کیناز با شماره های دستیابی بالا دارای بهترین خواص فیزیکو شیمیایی، بیشترین پایداری و همچنین بهترین ساختار سه بعدی نسبت به دیگر پروتئین‌های مورد بررسی در این مطالعه بود. این یافته ها می تواند برای بهترین نوع آنزیم آسپارتات کیناز به منظور تولید نوترکیب در شرایط آزمایشگاهی مفید باشد.