فهرست نشریات علمی دسترسی آزاد ایران

سالمونلا تیفی موریوم یک باکتری گرم منفی از خانواده آنتروباکتریاسه است که  بعنوان عامل ایجاد کننده بیماری در انسان و دام  مطرح می‌باشد. یکی از جدیدترین راه ‌های مقابله با این عامل بیماریزا استفاده از واکسن‌های نوترکیب است. در این مطالعه، سازه‌ای متشکل از آنتی‌ژن OmpL از باکتری سالمونلا تیفــی‌موریــوم و پروتئین HBHA به عنوان ادجوانت مولکولی از باکتری مایکوباکتریوم به روش درون رایانه ای (in silico) و با استفاده از یک لینکر پپتیدی طراحی شد. بدین منظور توالی نوکلئوتیدی هریک از این پروتئین‌ها از پایگاه داده‌ها استخراج شدند و سازه نوترکیب HBHA-OmpL با بررسی فریم صحیح خوانش طراحی شد. سپس برای ارزیابی امتیاز ایمنی‌زایی و خواص فیزیکوشیمیایی و همچنین ساختارهای دوم و سوم این سازه از سرورهای معتبر آنلاین استفاده شد. بهترین مدل سه بعدی پالایش شده برای فرایند داکینگ مولکولی مورد استفاده قرار گرفت.  توالی نکلئوتیدی سازه کایمریک نوترکیب برای بیان در اشریشیا کولای بهینه سازی گردید و امکان کلون توالی بهینه شده در وکتور بیانی (+)pET22b بررسی شد. بر اساس نتایج بدست آمده در این مطالعه، سازه کایمریک HBHA- OmpL با وزن مولکولی 45/49 کیلو دالتون دارای شاخص ناپایداری 75/32 و شاخص آنتی ژنسیتی 688/0 بود و ساختارهای مارپیچ آلفا و سیم پیچ‌های تصادفی بیشترین سهم را در توزیع ساختار دوم این سازه داشتند. بررسی‌ داکینگ پروتئین-پروتئین نشان داد که پروتئین HBHA علیرغم کانژوگه شدن با پروتئین OmpL، توانست از طریق 23 پیوند هیدروژنی به گیرنده MD2/TLR4متصل شود. نتایج کلونینگ درون رایانه ای نیز نشان داد سازه کایمریک می‌تواند در وکتور (+)pET22b با موفقیت کلون شود.