فهرست نشریات علمی دسترسی آزاد ایران

H5N8 از جمله تحت تیپ‌های ویروس آنفلوانزای طیور در ایران است که علاوه بر خسارات در این صنعت می‌تواند انسان را نیز درگیر کند. از جمله مشکلات در ارتباط با ویروس آنفلوآنزا می‌توان به افزایش مقاومت سویه‌های در حال گردش این ویروس نسبت به مهارکننده‌های ضدویروسی کنونی است که شناسایی مواد ضدویروسی جدید را الزامی می‌سازد. از جمله این ترکیبات می‌توان به پپتید ضدویروسی CLF36 اشاره کرد که حاصل اتصال دو پپتید از پروتئین لاکتوفرین شتری (کایمر لاکتوفرین شتری) می‌باشد که بعضا فعالیت ضدمیکروبی بیشتری را نسبت سایر گونه‌ها نظیر گاو نشان داده است. هدف از این پژوهش بررسی برهمکنش پپتید CLF36 با آنتی‌ژن‌های ویروس آنفلوانزای طیور تحت تیپ H5N8 از طریق داکینگ مولکولی می‌باشد. خواص فیزیکوشیمیایی پپتید CLF36 با استفاده از نرم‌افزار CLC Main Workbench 5 بررسی و سپس ساختار سوم این پپتید و آنتی‌ژن‌های سطحی ویروس از طریق نرم‌افزار I-TASSER و Swiss-Model پیش‌بینی شدند. در ادامه، برهمکنش‌های پپتید CLF36 با آنتی‌ژن‌های‌ سطحی با استفاده از نرم‌افزار آنلاینClusPro2.0 و تصحیح ساختارها از طریق نرم‌افزار YASARA Energy Minimization صورت گرفت. میزان صحت ساختارها از طریق نرم افزار SAVES v5.0 مورد ارزیابی قرار گرفتند. در پایان نتایج داکینگ با استفاده از نرم‌افزار PYMOL بررسی شدند. نتایج داکینگ مولکولی نشان داد که انرژی موقعیت اتصال برای آنتی‌ژن‌های هماگلوتنین (HA)، نورآمینیداز (NA) و پروتئین ماتریکس 2 (M2) به ترتیب -674.2، -573.4، -567.0 می‌باشد. بیشترین اسیدآمینه‌های درگیر در اتصالات هیدروژنی برای هر سه آنتی‌ژن مربوط به اسیدآمینه‌های لیزین و آرژینین بود. همچنین نتایج حاکی از آن بود که پپتید به جایگاه فعال مربوط به دو آنتی ژن HA و NA متصل نشده است؛ در حالیکه این پپتید به جایگاه M2e از M2 متصل شده است که این ناحیه غنی از اپی‌توپ می‌باشد. اسیدآمینه‌های پرولین 10 و گلوتامیک اسید هشت مربوط به ناحیه‌ی M2e می‌باشد که به ترتیب با اسیدآمینه‌های آرژینین 27 و 22 از پپتید CLF36 پیوند هیدروژنی برقرار کرده‌اند. با توجه به نتایج حاصل از این مطالعه امید است در آینده بتوان از اینگونه پپتیدها برای درمان آنفلوانزای طیور با حداقل عوارض جانبی استفاده کرد.